jueves, 30 de junio de 2011

Aminoácidos.

Se han propuesto varios métodos para clasificar los aminoácidos sobre la base de sus grupos R. El más significativo se funda en la polaridad de los grupos R. Existen cuatro clases principales:
  1. Grupos R no polares o hidrofóbicos.
  2. Polares, pero sin carga.
  3. Grupos R con carga positiva y
  4. Grupos cargados negativamente (a pH 6-7, que es la zona del pH intracelular).

Los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras. Recientemente se ha adoptado también un conjunto de símbolos de una letra para facilitar la comparación de las secuencias aminoácidas de las proteína homólogas.
- Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos
Existen 8 aminoácidos que contienen grupos R no polares o hidrofóbicos. Aquí se encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el triptófano y la metionina. Estos aminoácidos son menos solubles en el agua que los aminoácidos con grupos R polares. El menos hidrófobo de esta clase de aminoácidos es la alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza entre los aminoácidos no polares y los que poseen grupos R polares.
- Aminoácidos con grupos R polares sin carga.
Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua que los aminoácidos anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrógeno con el agua. La polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la aspargina y la glutamina, a sus grupos amídicos y de la cistina a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH). La glicola, a veces se clasifica como una aminoácido no polar. La cistina y la tirosina poseen las funciones mas polares de esta clase de aminoácidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenólico tienden a perder mucho más fácilmente protones por ionización que los grupos R de otros aminoácidos de esta clase.
- Aminoácidos con grupos R cargados positivamente.
Los aminoácidos en los que los grupos R poseen carga positiva neta a PH 7, poseen todos seis átomos de carbono. Aquí se encuentran la lisina, la arginina y la histidina. Esta última tiene propiedades límite. A pH 6 más del 50 % de las moléculas de la histidina, poseen un grupo R cargado positivamente, pero a pH 7 menos del 10 % de las moléculas poseen carga positiva.
- Aminoácidos con grupos R cargados negativamente.
Los dos miembros de esta clase son los ácidos aspártico y glutámico, cada uno de los cuales posee un segundo grupo carboxilo que se halla completamente ionizado y por tanto cargado negativamente a pH 6 y 7.



Publicado por: Paulina Reyes

Aminoácidos Esenciales.

- Aminoácidos esenciales:

Son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las proteínas.
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas Proteínas.

En los aminoácidos esenciales, encontramos:


Ala = alanina
CH3CH(NH2)COOH
Arg = arginina
H2N-C(=NH)NHCH2CH2CH2CH(NH2)COOH 
Asn = asparagina
H2N-C(=O)CH2CH(NH2)COOH
Asp = ácido aspártico
HOOC-CH2CH(NH2)COOH
Cys = cysteina
HS-CH2CH(NH2)COOH
Gln = glutamina
H2N-C(=O)CH2CH2CH(NH2)COOH
Glu = ácido glutámico
HOOC-CH2CH2CH(NH2)COOH 
Gly = glicina
H2N-CH2COOH
His = histidina *
histidina
Ile = isoleucina *
CH3CH2CH(CH3)CH(NH2)COOH
Leu = leucina *
CH3CH(CH3)CH2CH(NH2)COOH
Lys = lisina *
H2N-CH2CH2CH2CH2CH(NH2)COOH
Met = metionina *
CH3-S-CH2CH2CH(NH2)COOH
Phe = fenilalanina *
fenilalanina
Pro = prolina
prolina
Ser = serina
HOCH2CH(NH2)COOH
Thr = treonina *
CH3CH(OH)CH(NH2)COOH
Trp = triptófano *
triptófano
Tyr = tirosina
tirosina
Val = valina *
CH3CH(CH3)CH(NH2)COOH

Publicado por: Andrea Kahn

Grupos Funcionales


Los aminoácidos son las unidades monoméricas de las proteínas. Todos los aminoácidos constan de dos grupos funcionales, un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-
NH₂)

 Estos grupos son funcionalmente importantes porque los enlaces covalentes que se establecen entre el carbono del grupo carboxilo de un aminoácido y el nitrógeno del grupo amino de un segundo aminoácido forman el enlace peptídico (con eliminación de una molécula de agua), que es un tipo de enlace covalente característico de las proteínas.

El número de aminoácidos varía de una proteína a otra y se conocen proteínas con tan solo 15 aminoácidos mientras que otras contienen 10.000. Como las proteínas pueden variar en lo que respecta a composición, secuencia y número de aminoácidos, es fácil comprender que sea posible una enorme diversidad de estructuras y funciones proteicas.

 

Publicado por: Constanza Escobar

Características:

PROTEINAS:

-Estas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría también contienen azufre y fósforo. Las mismas están formadas por la unión de varios aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos. El orden y disposición de los aminoácidos en una proteína depende del código genético, ADN, de la persona.


-Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-

-Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias. 

-Su escasa participación como sustrato energético. Sólo funcionan como tal cuando las reservas de carbohidratos y lípidos se agotan, a consecuencia de una dieta poco adecuada al acto deportivo.

AMINOACIDOS:

NH₂) de residuos de aminoácido adyacentes


-Es una molécula orgánica con un grupo amino (-
NH₂) y un grupo carboxílico (-COOH; ácido)


-Los aminoácidos son compuestos tambien:
sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC);         solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.



-Los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH.
-La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.



Publicado por: Catalina Carvajal

Estructura Aminoácidos

Los 20 aminoácidos comunes forman un conjunto de moléculas con características más restringidas que las de simples aminoácidos.
Para empezar en todos son α-aminoácidos, es decir, el grupo ácido (siempre un carboxilo) y el grupo amino se hallan unidos al mísmo átomo de carbono.


anatomía de un alfa aminoácido


Publicado por: Sofia Leyton

jueves, 23 de junio de 2011

Estructura Básica de un Aminoácido


Publicado por: Paulina Reyes

Estructura General de los Aminoácidos

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):AA-structure.png

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

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Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónicacon carga negativa). Sin embargo, existe un pH específico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.


Publicad por: Paulina Reyes

Aminoácidos

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxílico (-COOH; ácido). 


Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada Radical) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.


La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.


Publicada por: Catalina Carvajal



Introducción

Los prótidos o proteínas son biopolímeros, es decir, están formadas por gran número de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros). Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con características que las diferencian de las disoluciones de moléculas más pequeñas.
Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula.Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido denitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la molécula
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes
Función:Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas



Publicada por: Paulina Reyes