Publicado por: Paulina Reyes
domingo, 3 de julio de 2011
jueves, 30 de junio de 2011
Aminoácidos.
Se han propuesto varios métodos para clasificar los aminoácidos sobre la base de sus grupos R. El más significativo se funda en la polaridad de los grupos R. Existen cuatro clases principales:
- Grupos R no polares o hidrofóbicos.
- Polares, pero sin carga.
- Grupos R con carga positiva y
- Grupos cargados negativamente (a pH 6-7, que es la zona del pH intracelular).
Los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras. Recientemente se ha adoptado también un conjunto de símbolos de una letra para facilitar la comparación de las secuencias aminoácidas de las proteína homólogas.
- Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos
Existen 8 aminoácidos que contienen grupos R no polares o hidrofóbicos. Aquí se encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el triptófano y la metionina. Estos aminoácidos son menos solubles en el agua que los aminoácidos con grupos R polares. El menos hidrófobo de esta clase de aminoácidos es la alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza entre los aminoácidos no polares y los que poseen grupos R polares.
Existen 8 aminoácidos que contienen grupos R no polares o hidrofóbicos. Aquí se encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el triptófano y la metionina. Estos aminoácidos son menos solubles en el agua que los aminoácidos con grupos R polares. El menos hidrófobo de esta clase de aminoácidos es la alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza entre los aminoácidos no polares y los que poseen grupos R polares.
- Aminoácidos con grupos R polares sin carga.
Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua que los aminoácidos anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrógeno con el agua. La polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la aspargina y la glutamina, a sus grupos amídicos y de la cistina a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH). La glicola, a veces se clasifica como una aminoácido no polar. La cistina y la tirosina poseen las funciones mas polares de esta clase de aminoácidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenólico tienden a perder mucho más fácilmente protones por ionización que los grupos R de otros aminoácidos de esta clase.
Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua que los aminoácidos anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrógeno con el agua. La polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la aspargina y la glutamina, a sus grupos amídicos y de la cistina a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH). La glicola, a veces se clasifica como una aminoácido no polar. La cistina y la tirosina poseen las funciones mas polares de esta clase de aminoácidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenólico tienden a perder mucho más fácilmente protones por ionización que los grupos R de otros aminoácidos de esta clase.
- Aminoácidos con grupos R cargados positivamente.
Los aminoácidos en los que los grupos R poseen carga positiva neta a PH 7, poseen todos seis átomos de carbono. Aquí se encuentran la lisina, la arginina y la histidina. Esta última tiene propiedades límite. A pH 6 más del 50 % de las moléculas de la histidina, poseen un grupo R cargado positivamente, pero a pH 7 menos del 10 % de las moléculas poseen carga positiva.
Los aminoácidos en los que los grupos R poseen carga positiva neta a PH 7, poseen todos seis átomos de carbono. Aquí se encuentran la lisina, la arginina y la histidina. Esta última tiene propiedades límite. A pH 6 más del 50 % de las moléculas de la histidina, poseen un grupo R cargado positivamente, pero a pH 7 menos del 10 % de las moléculas poseen carga positiva.
- Aminoácidos con grupos R cargados negativamente.
Los dos miembros de esta clase son los ácidos aspártico y glutámico, cada uno de los cuales posee un segundo grupo carboxilo que se halla completamente ionizado y por tanto cargado negativamente a pH 6 y 7.
Publicado por: Paulina Reyes
Los dos miembros de esta clase son los ácidos aspártico y glutámico, cada uno de los cuales posee un segundo grupo carboxilo que se halla completamente ionizado y por tanto cargado negativamente a pH 6 y 7.
Publicado por: Paulina Reyes
Aminoácidos Esenciales.
- Aminoácidos esenciales:
Son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las proteínas.
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas Proteínas.
En los aminoácidos esenciales, encontramos:
Son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las proteínas.
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas Proteínas.
En los aminoácidos esenciales, encontramos:
| Ala = alanina CH3CH(NH2)COOH | Arg = arginina H2N-C(=NH)NHCH2CH2CH2CH(NH2)COOH |
| Asn = asparagina H2N-C(=O)CH2CH(NH2)COOH | Asp = ácido aspártico HOOC-CH2CH(NH2)COOH |
| Cys = cysteina HS-CH2CH(NH2)COOH | Gln = glutamina H2N-C(=O)CH2CH2CH(NH2)COOH |
| Glu = ácido glutámico HOOC-CH2CH2CH(NH2)COOH | Gly = glicina H2N-CH2COOH |
His = histidina * | Ile = isoleucina * CH3CH2CH(CH3)CH(NH2)COOH |
| Leu = leucina * CH3CH(CH3)CH2CH(NH2)COOH | Lys = lisina * H2N-CH2CH2CH2CH2CH(NH2)COOH |
| Met = metionina * CH3-S-CH2CH2CH(NH2)COOH | Phe = fenilalanina * |
Pro = prolina | Ser = serina HOCH2CH(NH2)COOH |
| Thr = treonina * CH3CH(OH)CH(NH2)COOH | Trp = triptófano * |
Tyr = tirosina | Val = valina * CH3CH(CH3)CH(NH2)COOH |
Publicado por: Andrea Kahn
Grupos Funcionales
Los aminoácidos son las unidades monoméricas de las proteínas. Todos los aminoácidos constan de dos grupos funcionales, un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-
NH₂)
Estos grupos son funcionalmente importantes porque los enlaces covalentes que se establecen entre el carbono del grupo carboxilo de un aminoácido y el nitrógeno del grupo amino de un segundo aminoácido forman el enlace peptídico (con eliminación de una molécula de agua), que es un tipo de enlace covalente característico de las proteínas.
El número de aminoácidos varía de una proteína a otra y se conocen proteínas con tan solo 15 aminoácidos mientras que otras contienen 10.000. Como las proteínas pueden variar en lo que respecta a composición, secuencia y número de aminoácidos, es fácil comprender que sea posible una enorme diversidad de estructuras y funciones proteicas.
El número de aminoácidos varía de una proteína a otra y se conocen proteínas con tan solo 15 aminoácidos mientras que otras contienen 10.000. Como las proteínas pueden variar en lo que respecta a composición, secuencia y número de aminoácidos, es fácil comprender que sea posible una enorme diversidad de estructuras y funciones proteicas.
Publicado por: Constanza Escobar
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